Péptidos bioactivos de la leche: ¿cómo funcionan?
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Mientras el valor nutricional de las proteínas de la leche es muy bien conocido, el valor funcional de los péptidos bioactivos, que derivan de la fragmentación de tales proteínas, no lo es tanto. Sin embargo, durante la última década se ha reconocido su importancia biológica. En este artículo te contamos más al respecto.
¿Qué son los péptidos bioactivos?
Para entender el origen de los péptidos bioactivos, podemos visualizar a cada proteína como un tren de carga. En estos trenes imaginarios, los vagones corresponden a los aminoácidos. Además, en este símil, existen 20 tipos distintos de vagones y cada tren puede ser tan largo como sea necesario. De este modo, el número y la combinación de vagones en cada proteína, es lo que hace única a cada proteína.
Siguiendo el ejercicio de imaginación, la digestión sería el proceso de desensamblar estos trenes de carga. Los péptidos son los fragmentos que resultan de la digestión de las proteínas. Cabe señalar que la actividad de estos péptidos se basa en su composición y secuencia de aminoácidos inherentes.
¿Cómo se generan los péptidos bioactivos de la leche?
Según comentamos antes, los péptidos son segmentos que reposan inactivos (o encriptados) dentro de la secuencia de la proteína original. La digestión libera y activa tales péptidos para que ejerzan diversas funciones.
Los péptidos bioactivos derivan de las proteínas de la leche y pueden generarse tanto por acción de enzimas digestivas como por enzimas microbianas. Resulta interesante conocer que la propia leche materna contiene ambos componentes:
- Enzimas proteolítica: las más prominentes son la pepsina, la tripsina y la quimotripsina.
- Una carga microbiana, que incluye una batería de bacterias lactobacilos.
En general, el tamaño de estas secuencias activas puede variar de 2 a 20 residuos de aminoácidos.
¿Dónde ejercen su actividad?
Algunos de los péptidos bioactivos ejercen sus efectos directamente en la luz gastrointestinal. Sin embargo, otros funcionan en los órganos periféricos después de ser absorbidos a través de la mucosa intestinal. Además, ahora se sabe que es posible que un mismo péptido pueda ejercer múltiples funciones.
¿Qué funciones ejercen los péptidos bioactivos de leche materna?
Se ha demostrado que los péptidos derivados de proteínas de la leche ejercen una serie de actividades que afectan los sistemas digestivo, endocrino, cardiovascular, inmune y nervioso. Específicamente, los efectos de los péptidos bioactivos beneficiosos para la salud abarcan actividades antimicrobianas, antioxidantes, antitrombóticas, antihipertensivas, inmunomoduladoras y opioides, entre otras.
Efecto inmunomodulador
La lactancia materna transmite la inmunidad pasiva a través de múltiples factores, y la liberación gastrointestinal de péptidos inmunoestimuladores derivados de las proteínas del suero. Por ejemplo, estos péptidos liberados por la digestión por la enzima tripsina:
- Derivadas de β-caseína: el hexapéptido de residuos 54-59 y el tripéptido de residuos 60-62.
- Derivadas de α-lactoalbúmina: el tripéptido de residuos 51-53.
Estos péptidos estimulan la actividad fagocítica de los macrófagos humanos y estimulan la explosión oxidativa que realizan los leucocitos polimorfonucleares humanos, cuando luchan contra bacterias.
Efecto antioxidante
Los recién nacidos, especialmente los prematuros, son vulnerables al estrés oxidativo. Además, existe una mayor susceptibilidad al estrés por oxígeno en enfermedades asociadas a la prematuridad. Tal es el caso de la enterocolitis necrotizante, la enfermedad pulmonar crónica y la retinopatía del prematuro.
La leche humana contiene muchos antioxidantes enzimáticos y no enzimáticos, como la superóxido dismutasa, la glutatión peroxidasa, las vitaminas E y A y el β-caroteno. Además, los péptidos generados de la digestión de proteínas de la leche, por la enzima pepsina, poseen una potente actividad antioxidante:
- A partir de β-caseína: el péptido de 7 residuos 154–160 y el péptido de 3 residuos de 169-173.
- A partir de κ-caseína: el péptido de 6 residuos de 31–36 y el péptido de 6 residuos de 53–58.
El mecanismo antioxidante propuesto de estos péptidos es principalmente mediante la extinción de los radicales libres por las estructuras de los aminoácidos de los residuos triptófano y tirosinas.
Péptidos opioides
Las madres que amamantan ven diariamente que los bebés se tranquilizan después de recibir leche. Este efecto se atribuye principalmente a la abundancia de triptófano, un precursor de la serotonina, en las proteínas de la leche.
Sin embargo, los péptidos opioides derivados de las proteínas de la leche también desempeñan un papel en los patrones de sueño. Además, es probable que estos péptidos desempeñen un papel considerable en el desarrollo y la función del tracto gastrointestinal en los bebés.
Los péptidos opioides actúan activando o inhibiendo los receptores opioides en el sistema nervioso central y en los tejidos periféricos. Esto incluye al tracto gastrointestinal o sistema nervioso entérico.
Hasta ahora se han estudiadas detalladamente péptidos opioides derivados de β-caseína y α-lactoalbúmina designados como β-casomorfinas y α-lactorfina.
La actividad opioidérgica controla la función gastrointestinal, es decir, la motilidad digestiva, el transporte de electrolitos y secreción de fluidos. También, regula el desarrollo gastrointestinal, por ejemplo, facilitando la producción y secreción de mucina. Además, estos opioides ejercen efectos analgésicos y en la inducción del sueño y adaptación al estrés.
Péptidos antimicrobianos
Además, un número creciente de péptidos bioactivos con amplia actividad antimicrobiana derivados de lactoferrina, han sido designados como lactoferricinas.
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